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环式电子传递（cyclic electron flow/transport, CEF/CET）是光合作用中重要的调节过程，有助于保持光合生物生长代谢所需的ATP/NADPH比例，避免光系统I（photosystem I, PSI）损伤，并通过酸化类囊体腔侧引发光保护，从而保证光合作用的高效进行。NADH脱氢酶（NDH dehydrogenase, NDH）依赖的环式电子传递（NDH-CEF）由类囊体膜上三个多亚基超大膜蛋白-色素复合物：PSI, NDH和细胞色素b6f (cytochrome b6f, Cytb6f)主要参与，这三个膜蛋白复合物之间的电子传递由位于类囊体膜内的质体醌分子（plastoquinone/plastoquinol, PQ/PQH2）和膜外的水溶性电子载体蛋白介导。NDH-CEF涉及的电子载体蛋白包括位于基质侧的铁氧还蛋白（ferredoxin, Fd）和黄素氧还蛋白（flavodoxin, Fld），以及腔侧的质体蓝素（plastocyanin, Pc）和细胞色素C6（cytochrome C6, Cc6）等（图1）。
针对光合作用相关复合物的结构生物学研究已有数十年的历史，PSI和Cytb6f的第一个高分辨率结构均在约20年前通过X-射线晶体学方法解析，此后多个不同来源的PSI和Cytb6f的结构被迅速突破，但NDH结构一直没有报道。直到近几年，得益于冷冻电镜技术的发展，蓝藻和植物NDH复合物的高分辨率（3～4.4Å）冷冻电镜结构分别于2019和2022 年被解析（图2）。比较NDH-CEF途径上三个超大膜蛋白复合物的结构，发现它们的核心亚基组成、内部电子传递链，以及涉及电子传递反应发生区域的相互作用表面在进化中高度保守，这些结构特点确保了从原核蓝藻到高等植物的光合作用的稳定功能。
在电子传递过程中，电子供体和受体会形成瞬时复合物，这些复合物稳定性低，不易获得，直到近几年，才有相关电子供体-受体复合物的冷冻电镜结构被报道，包括PSI-Fd、PSI-Fld、Pc-PSI-Fd及NDH-Fd，这些复合物结构为研究NDH-CEF中的电子供体-受体之间的相互作用以及结合／解离过程提供了坚实的结构基础。Fd和Fld是功能上的等位蛋白，Pc和Cc6也同为功能等效物，但是这些蛋白的差异极大，并且在进化过程中，只有Fd 和Pc在高等植物中存在，Fld 和Cc6 仅保留在原核生物和低等真核生物中。Fd和Fld的氨基酸序列和三维结构均不相同，且分别结合2Fe-2S簇和黄素单核甘酸FMN作为电子传递的辅因子，但这两个蛋白与PSI的相互作用模式一致，结合在PSI的相同位置，并都可能通过氧化还原辅因子附近的肽键翻转促使电子传递发生后的电子供体和受体解离。Pc和Cc6同样具有明显差异，且Pc结合铜离子，而 Cc6结合血色素基团作为氧化还原辅因子，它们之间的相似性和差异性与Fd和Fld之间的情况类似，Pc和Cc6均结合在PSI和Cytb6f的腔侧，且结合位点相同或相近，但由于目前只有PSI-Pc的结构信息，因而尚无法明确二者的结合位点是否完全相同。
已有的结构数据证实了之前的推测，即膜蛋白复合物与其电子载体蛋白之间的相互作用模式相似，均由氧化还原中心附近的疏水相互作用，以及氧化还原中心外侧的静电相互作用介导。但是在进化过程中，相同电子供体-受体复合物界面处的表面电荷特征和作用细节上仍有差异。综述的最后，作者对光合作用相关复合物的结构研究进行了展望，提出未来可以进一步研究的方向，包括在NDH-CEF或其它光合作用过程中的更大的超级复合物的存在和探索。
